Titre original :
Intracellular Protein Degradation: Volume 27
Contenu du livre :
Ce volume rassemble un ensemble de revues qui fournissent un résumé de nos connaissances actuelles de la machinerie protéolytique et des voies de dégradation des protéines des cellules procaryotes et eucaryotes. La dégradation intracellulaire des protéines est bien plus qu'un simple mécanisme d'élimination des protéines mal repliées ou endommagées. Étant donné que de nombreuses protéines à courte durée de vie ont d'importantes fonctions de régulation, la protéolyse contribue de manière significative à de nombreux processus cellulaires, y compris la régulation du cycle cellulaire et le contrôle transciptionnel. En outre, un clivage protéolytique limité peut constituer un mécanisme rapide et efficace d'activation ou d'inactivation des enzymes dans les cellules eucaryotes. Dans le premier chapitre, Maurizi présente une introduction à la dégradation intracellulaire des protéines, décrit la structure et les fonctions des protéases bactériennes ATP-dépendantes et explore la relation entre les fonctions des chaperons et la dégradation des protéines. De nombreux principes s'appliquent également aux cellules eucaryotes, bien que les protéases impliquées ne soient souvent pas les mêmes. Il est intéressant de noter que des homologues de l'une des protéases bactériennes, la protéase ionique, ont été découverts dans les mitochondries de la levure et des mammifères, et que des homologues des protéasomes, qui se trouvent dans toutes les cellules eucaryotes (voir ci-dessous), ont été découverts dans certaines eubactéries.
Les études de la protéolyse chez la levure ont largement contribué à l'élucidation des voies protéolytiques lysosomales (vacuolaires) et non lysosomales dans les cellules eucaryotes. Thumm et Wolf (chapitre 2) décrivent des études qui ont élucidé les fonctions des protéasomes dans la protéolyse non lysosomale et les contributions des protéases lysosomales à la dégradation des protéines intracellulaires. Les protéines peuvent être sélectionnées pour être dégradées par différents mécanismes. Le système d'ubiquitine est un mécanisme complexe et hautement régulé par lequel les protéines eucaryotes sont ciblées pour être dégradées par les protéosomes. Dans le chapitre 3, Wilkinson passe en revue les composants et les fonctions du système d'ubiquitine et examine certains des substrats connus de cette voie, notamment les régulateurs du cycle cellulaire et de la transcription. La structure et les fonctions des protéosomes et de leurs composants régulateurs sont décrites dans les deux chapitres suivants par Tanaka et Tanahashi et par Dubiel et Rechsteiner. Les protéasomes ont été le premier exemple connu de protéases à thréonine. Il s'agit de complexes multisubunitaires qui, en plus d'être responsables du renouvellement de la plupart des protéines nucléaires et cytoplasmiques à courte durée de vie, sont également impliqués dans le traitement des antigènes en vue de leur présentation par la voie du CMH de classe I. Des études récentes analysées par McCracken et ses collègues (chapitre 6) aboutissent à la conclusion passionnante que certaines protéines associées au RE sont dégradées par les protéasomes cytosoliques.
Les lysosomes sont responsables de la dégradation des protéines à longue durée de vie et de la dégradation accrue des protéines observée dans des conditions de famine. Dans le chapitre 7, Knecht et ses collègues passent en revue les protéases lysosomales et décrivent des études sur le rôle des lysosomes et les mécanismes d'absorption des protéines dans les lysosomes. Les méthodes de mesure de la contribution relative des différents systèmes protéolytiques (par exemple, la voie ubiquitine-protéasome, les protéases dépendantes du calcium, les lysosomes) à la dégradation des protéines musculaires, et les conclusions de ces études, sont examinées par Attai et Taillinder dans le chapitre suivant. Enfin, les protéases jouent un rôle important dans la signalisation de l'apoptose en catalysant le clivage limité des enzymes. Mason et Beyette examinent le rôle des principaux acteurs, les caspases, qui sont à la fois activées par la protéolyse limitée et la catalysent, et considèrent également l'implication d'autres enzymes protoelytiques dans cette voie menant à la mort cellulaire.
Autres informations sur le livre :
| ISBN : | 9780762303878 |
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| Éditeur : | |
| Langue : | anglais |
| Reliure : | Relié |
| Année de publication : | 1998 |
| Nombre de pages : | 312 |
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